Manipula los parámetros y observa en tiempo real cómo cambian los gráficos de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk.
Parámetros Enzimáticos
Vmax80
Km (mM)15
Tipo de Inhibición
[I] (mM)20
Ki (mM)10
nH (Hill)2.5
Parámetros Aparentes
Michaelis-Menten · v vs [S]
Lineweaver-Burk · 1/v vs 1/[S]
// Detective de Inhibición
Analiza el caso clínico, observa el gráfico Lineweaver-Burk y determina el tipo de inhibición.
Escenarios
Patrones Clave
COMPETITIVAKm↑ Vmax= Cruzan en Y
NO COMP.Km= Vmax↓ Cruzan en X
ACOMPETITIVAKm↓ Vmax↓ Paralelas
IRREVERSIBLEKm= Vmax↓↓ Covalente
ESCENARIO 01
Gráfico Lineweaver-Burk
// Vitaminas & Coenzimas
Haz clic en cada tarjeta para expandir los detalles. Filtra por tipo para estudiar grupos específicos.
// Casos Clínicos
Casos que integran enzimología, coenzimas y clínica. Revela la explicación molecular paso a paso.
// Regulación Enzimática
Mecanismos que modulan la actividad enzimática. Desde alosterismo hasta zimógenos.
🔵 Enzimas Alostéricas
Funcionan a través de la unión reversible, no covalente de un metabolito regulador denominado modulador.
Modulador homotrópico: el modulador es igual al sustrato (el propio sustrato activa su unión)
Modulador heterotrópico: el modulador es distinto al sustrato (ej. producto final → retroinhibición)
El modulador se une al sitio alostérico (distinto al sitio activo), induciendo cambios conformacionales que afectan la catálisis. Siempre ocurre en proteínas con más de 1 subunidad.
📈 Cinética Sigmoidal vs Hiperbólica
Michaelis-Menten normal: curva hiperbólica Enzima alostérica (homotrópica): curva sigmoidal (S)
La forma sigmoidea implica cooperatividad: la unión de una molécula de sustrato facilita la unión de la siguiente. Se describe con la ecuación de Hill:
v = Vmax·[S]nH / (K0.5nH + [S]nH)
nH > 1 indica cooperatividad positiva. Permite que pequeños cambios en [S] produzcan grandes cambios en actividad.
Se modula la actividad enzimática por modificación covalente de la molécula enzimática. Los grupos modificadores se unen y eliminan por otras enzimas (proceso reversible).
Modificación
Donante
Residuo aceptor
Ejemplo
Fosforilación
ATP → ADP
Tyr, Ser, Thr
Glucógeno fosforilasa
Adenililación
ATP → PPi
Tyr
Glutamina sintetasa
Uridililación
UTP → PPi
Tyr
Proteína PII
ADP-ribosilación
NAD → nicotinamida
Arg, Gln, Cys
Toxina colérica
Metilación
SAM
Glu
Quimiotaxis bacteriana
Clave para el certamen: La fosforilación/desfosforilación mediada por protein kinasa / protein fosfatasa es el mecanismo más común y rápido de regulación enzimática.
✂️ Activación por Escisión Proteolítica
Se parte de un zimógeno (o pro-enzima): precursor inactivo que se activa por ruptura de enlaces peptídicos específicos, haciendo accesible el sitio activo.
Características:
❌ No hay gradualidad (es "todo o nada")
❌ Es irreversible (la enzima activa no puede volver a inactivarse)
✅ Siempre positiva: el corte activa a la enzima
📋 Zimógenos Pancreáticos y Gástricos
Origen
Zimógeno
Enzima activa
Páncreas
Tripsinógeno
Tripsina
Páncreas
Quimotripsinógeno
Quimotripsina
Páncreas
Procarboxipeptidasa
Carboxipeptidasa
Páncreas
Proelastasa
Elastasa
Estómago
Pepsinógeno
Pepsina
Otros ejemplos: cascada de coagulación, enzimas del complemento, caspasas (apoptosis).
🔋 Glucógeno Fosforilasa — Ejemplo Integrador
Enzima que cataliza: Glucógeno → Glucosa-1-fosfato
Regulada por dos mecanismos simultáneos:
MOD. COVALENTE
Fosforilasa b (menos activa) ← Fosforilación (ATP) → Fosforilasa a (activa)
ATP y Glucosa-6-P: moduladores heterotrópicos NEGATIVOS
AMP: modulador heterotrópico POSITIVO
💡 Lógica fisiológica: cuando hay poco ATP y mucho AMP (célula sin energía), la glucógeno fosforilasa se activa para liberar glucosa. Cuando hay ATP y Glc-6-P (célula con energía), se inhibe.
🔀 Isoenzimas: Hexoquinasa vs Glucoquinasa
Isoenzimas: enzimas distintas que catalizan la misma reacción pero con propiedades cinéticas diferentes.